Skip to Main Content

++

OBJETIVOS

++

Después de estudiar este capítulo, usted debe ser capaz de:

++

  • Describir las similitudes y diferencias estructurales más importantes entre la mioglobina y la hemoglobina.

  • Dibujar curvas de unión para la oxigenación de mioglobina y hemoglobina.

  • Identificar los enlaces covalentes y otras asociaciones estrechas entre el hem y la globina en la oximioglobina y la oxihemoglobina.

  • Explicar por qué la función fisiológica de la hemoglobina requiere que su curva de unión a O2 sea sigmoidea más que hiperbólica.

  • Explicar el papel de un ambiente obstaculizado sobre la capacidad de la hemoglobina para unirse a monóxido de carbono.

  • Definir la P50 e indicar su importancia en el transporte de oxígeno y el aporte del mismo a los tejidos.

  • Describir los cambios estructurales y conformacionales en la hemoglobina que acompañan su oxigenación y su desoxigenación subsiguiente.

  • Explicar el papel del 2,3-bisfosfoglicerato (BPG) en la unión a oxígeno y el aporte de este último.

  • Esbozar el papel de la hemoglobina en el transporte de CO2 y protón, y describir los cambios acompañantes de la pKa del grupo imidazolio importante.

  • Describir las consecuencias estructurales para la HbS de la disminución de la pO2.

  • Identificar el defecto metabólico que ocurre como consecuencia de talasemias α y β.

++

IMPORTANCIA BIOMÉDICA

++

Las proteínas hem, mioglobina y hemoglobina, mantienen un aporte de oxígeno esencial para el metabolismo oxidativo. La mioglobina, una proteína monomérica del tejido muscular rojo, almacena oxígeno como una reserva contra la privación del mismo. La hemoglobina, una proteína tetramérica de los eritrocitos, transporta O2 hacia los tejidos, y regresa CO2 y protones hacia los pulmones. El cianuro y el monóxido de carbono son letales porque alteran la función fisiológica de las proteínas hem citocromo oxidasa y hemoglobina, respectivamente. La estructura secundaria-terciaria de las subunidades de hemoglobina semeja a la de la mioglobina. Sin embargo, la estructura tetramérica de la hemoglobina permite interacciones cooperativas fundamentales para su función. Por ejemplo, el 2,3-bisfosfoglicerato (BPG) promueve la liberación eficiente de O2 al estabilizar la estructura cuaternaria de la desoxihemoglobina. La hemoglobina y la mioglobina ilustran tanto relaciones entre estructura y función de proteína, como la base molecular de enfermedades genéticas, como la drepanocitosis y las talasemias.

++

EL HEM Y EL HIERRO FERROSO CONFIEREN LA CAPACIDAD PARA ALMACENAR OXÍGENO Y TRANSPORTARLO

++

La mioglobina y la hemoglobina contienen hem (hemo), un tetrapirrol cíclico que consta de cuatro moléculas de pirrol enlazadas por puentes de metileno. Esta red planar de dobles enlaces conjugados absorbe luz visible y da al hem un color rojo oscuro. Los sustituyentes en las posiciones β del hem son grupos metilo (M), vinilo (V) y propionato (Pr) dispuestos en el orden M, V, M, V, M, Pr, Pr, M (figura 6-1). El átomo de hierro ferroso (Fe2+) reside en el centro del tetrapirrol planar. Otras proteínas con grupos ...

¿Quiere acceso remoto para la suscripción de su institución?

Inicie sesión en su perfil MyAccess mientras está autenticado activamente en este sitio por medio de su institución (podrá verificar esto al ver la esquina superior derecha de la pantalla —si ve el nombre de su institución, está autenticado). Una vez que haya iniciado sesión en su perfil MyAccess, podrá acceder a la suscripción de su institución durante 90 días desde cualquier ubicación. Para mantener este acceso remoto, al menos una vez cada 90 días debe tener una sesión iniciada mientras está autenticado.

OK

Acerca de MyAccess

Si su institución está suscrita a este recurso, y usted no tiene una cuenta MyAccess, por favor consulte con el servicio de información de su biblioteca para obtener instrucciones sobre cómo acceder a este recurso fuera del campus.

Pop-up div Successfully Displayed

This div only appears when the trigger link is hovered over. Otherwise it is hidden from view.