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OBJETIVOS

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Después de estudiar este capítulo, usted debe ser capaz de:

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  • Describir el alcance y los propósitos generales del estudio de la cinética enzimática.

  • Indicar si ΔG, el cambio general de energía libre para una reacción, depende del mecanismo de reacción.

  • Indicar si ΔG es una función de las tasas de reacciones.

  • Explicar la relación entre Keq, concentraciones de sustratos y productos en equilibrio, y la proporción de las constantes de tasa k1/k–1.

  • Esbozar cómo la temperatura y la concentración de iones hidrógeno, enzima y sustrato afectan la tasa de una reacción catalizada por enzima.

  • Indicar por qué en la medición de laboratorio de la tasa de una reacción catalizada por enzima típicamente se emplean las condiciones de tasa inicial.

  • Describir la aplicación de formas lineales de la ecuación de Michaelis-Menten a la determinación de Km y Vmáx.

  • Dar una razón por la cual se usa una forma lineal de la ecuación de Hill para evaluar la cinética de unión a sustrato mostrada por algunas enzimas multiméricas.

  • Contrastar los efectos de una concentración creciente de sustrato sobre la cinética de inhibición competitiva y no competitiva simple.

  • Describir la manera en la cual los sustratos se añaden a, y los productos parten de, una enzima que sigue un mecanismo de ping-pong, y hacer lo mismo para una enzima que sigue un mecanismo de equilibrio rápido.

  • Ilustrar la utilidad de la cinética enzimática para averiguar el modo de acción de fármacos.

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IMPORTANCIA BIOMÉDICA

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La cinética enzimática es el campo de la bioquímica que se encarga de la medición cuantitativa de los índices de reacciones catalizadas por enzimas, y del estudio sistemático de factores que afectan estos índices. El análisis cinético puede revelar el número y orden de los pasos individuales mediante los cuales las enzimas transforman sustratos en productos. Junto con la mutagénesis dirigida hacia sitio y otras técnicas que sondean la estructura de proteínas, los análisis cinéticos revelan detalles del mecanismo catalítico de una enzima dada.

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Un conjunto completo y balanceado de actividades enzimáticas tiene importancia fundamental para el mantenimiento de la homeostasis. De este modo, una comprensión de la cinética enzimática es importante para entender de qué modo los estados de estrés fisiológico, como la anoxia, la acidosis o alcalosis metabólica, las toxinas y los agentes farmacológicos afectan ese equilibrio. La participación de las enzimas en casi todos los procesos fisiológicos hace de ellas los mejores objetivos para fármacos que curan o aminoran enfermedad en seres humanos. La cinética enzimática aplicada representa el principal recurso mediante el cual los científicos identifican y caracterizan agentes terapéuticos que inhiben de manera selectiva los índices de procesos catalizados por enzima específicos. De este modo, la cinética enzimática desempeña una función crucial en el descubrimiento de fármacos y en la farmacodinámica comparativa, así como en la dilucidación del modo de acción ...

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