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INTRODUCCIÓN

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Una telaraña construida con fibra de seda.

La secuencia de aminoácidos de la proteína de la seda de araña y el proceso de giro de la fibra de la seda de araña se combinan para formar el hilo de la araña, uno de los materiales más fuertes del planeta.

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Sinopsis

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LAS PROTEÍNAS SON HERRAMIENTAS MOLECULARES QUE REALIZAN UNA SORPRENDENTE VARIEDAD DE FUNCIONES. ADEMÁS DE SERVIR COMO MATERIALES estructurales en todos los organismos vivos (p. ej., actina y miosina en las células musculares animales) las proteínas participan en funciones tan diversas como la catálisis, la regulación metabólica, el transporte y la defensa. Las proteínas están compuestas de uno o más polipéptidos, polímeros no ramificados de 20 aminoácidos distintos. Los genomas de la mayoría de los organismos especifican las secuencias de aminoácidos de miles o decenas de miles de proteínas.

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Las proteínas son un grupo diverso de macromoléculas (fig. 5.1). Esta diversidad está directamente relacionada con las posibilidades de combinación de cada monómero de los 20 aminoácidos. En teoría, los aminoácidos pueden unirse para formar moléculas proteicas de cualquier tamaño o secuencia imaginables. Considérese por ejemplo una proteína hipotética compuesta por 100 aminoácidos. El número posible total de combinaciones de tal molécula es la cantidad astronómica de 20100. Sin embargo, de los trillones de secuencias proteínicas posibles, sólo una pequeña fracción (aproximadamente no más de dos millones) es producida realmente por los seres vivos. Una razón importante de esta notable discrepancia es el complejo conjunto de propiedades estructurales y funcionales de las proteínas naturales, que han surgido y evolucionado durante billones de años en respuesta a la presión selectiva. Entre dichas propiedades se encuentran (1) las características estructurales que hacen del plegamiento proteínico un proceso relativamente rápido y exitoso, (2) la presencia de sitios de unión que son específicos para una, o un grupo pequeño de moléculas, (3) un balance apropiado entre flexibilidad y rigidez estructurales, de modo que se mantenga el funcionamiento, (4) una estructura superficial adecuada para el ambiente inmediato de una proteína (p. ej., hidrófobo en las membranas e hidrófilo en el citoplasma) y (5) la vulnerabilidad de las proteínas a las reacciones de degradación cuando se dañan o dejan de ser útiles.

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FIGURA 5.1

Diversidad proteínica

Las proteínas se presentan en una diversidad enorme de tamaños y formas.

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Las proteínas pueden distinguirse en base a su número de aminoácidos (llamados residuos de aminoácidos), a su composición global de grupos aminoacilo, y a la secuencia de éstos. En la figura 5.1 se presentan ejemplos selectos de la diversidad de las proteínas. Las moléculas con pesos moleculares que van desde varios miles hasta varios millones de daltons (Da) se denominan polipéptidos. Aquellas con pesos ...

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