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INTRODUCCIÓN

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Alcohol deshidrogenasa Las alcohol deshidrogenasas [ADH] son una clase de enzimas que protegen a los organismos de los efectos tóxicos de alcoholes endógenos y exógenos. Una gran proporción de las ADH requiere iones de cinc para propósitos catalíticos y estructurales.

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Sinopsis

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LOS BIOQUÍMICOS HAN INVESTIGADO LAS ENZIMAS [CATALIZADORES BIOLÓGICOS] POR MÁS DE 130 AÑOS. MUCHO ANTES DE QUE TUVIERAN UNA COMPRENSIÓN realista de las bases físicas del estado vivo, los bioquímicos apreciaron de manera instintiva la importancia de las enzimas. Con la aplicación de tecnologías concebidas por los bioquímicos, los biólogos fueron determinando gradualmente las propiedades de los sistemas biológicos. Este trabajo demostró finalmente que casi todo proceso en los seres vivos sucede a causa de reacciones catalizadas por enzimas. Hasta fechas recientes todas las enzimas conocidas eran proteínas, pero investigaciones innovadoras revelaron que las moléculas de RNA también tienen propiedades catalíticas. Este capítulo trata sobre las proteínas catalíticas, mientras que las características de las moléculas catalíticas de RNA se describen en el capítulo 18.

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Sin enzimas, la mayor parte de las miles de reacciones bioquímicas que sustentan los procesos vitales ocurrirían a velocidades imperceptibles. Determinaciones recientes de las velocidades de las reacciones no catalizadas (no mejoradas) en agua van desde 5 s para la hidratación del CO2 hasta 1 100 millones de años para la descarboxilación de la glicina. En contraste, las reacciones catalizadas por enzimas suelen ocurrir en lapsos que van de los microsegundos a los milisegundos. De hecho, las enzimas son el medio por el cual los organismos canalizan el flujo de energía y materia. En la actualidad, como resultado de la acumulación de datos procedentes de la dinámica de proteínas (estudios de movimiento conformacional) y del análisis del hacinamiento macromolecular, la investigación de enzimas está experimentando cambios revolucionarios. Por ejemplo, según los puntos de vista tradicionales, el funcionamiento de las enzimas depende casi por completo de las formas complementarias y de las interacciones catalíticas entre las moléculas reactivas y sus sitios de unión más o menos flexibles. Sin embargo, en fechas recientes se demostró que la función catalítica de determinadas enzimas puede vincularse con movimientos internos que se extienden por toda la molécula de proteína. De modo similar, ahora se reconoce que las enzimas funcionan en condiciones muy distintas de aquellas en las que se han estudiado (p. ej., moléculas purificadas en baja concentración). Por el contrario, el ambiente in vivo de las enzimas es un medio hacinado parecido a un gel. Como resultado de investigaciones recientes, los modelos de la cinética enzimática están evolucionando y los métodos de experimentación, de colecta de datos y de simulación se hacen más sofisticados y más próximos a las condiciones reales in vivo. En el presente capítulo se revisan las propiedades estructurales y funcionales de las enzimas.

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6.1 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

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