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OBJETIVOS

OBJETIVOS

Después de estudiar este capítulo, usted deberá ser capaz de:

  • Citar tres ejemplos de modificaciones postraduccionales que comúnmente ocurren durante la maduración de un polipéptido recién sintetizado.

  • Nombrar cuatro métodos cromatográficos comúnmente empleados para el aislamiento de proteínas de materiales biológicos.

  • Describir cómo se puede usar la electroforesis en geles de poliacrilamida para determinar la pureza, la composición de la subunidad, la masa relativa y el punto isoeléctrico de una proteína.

  • Describir la base sobre la cual los espectrómetros de cuadrupolo y tiempo de vuelo (TOF, time-of-flight) determinan la masa molecular.

  • Comparar las fortalezas y debilidades respectivas de la clonación de DNA y la espectrometría de masas (MS, mass spectrometry) como herramientas para determinar la estructura primaria de la proteína.

  • Explicar qué se entiende por “el proteoma” y citar ejemplos de su importancia potencial.

  • Describir las ventajas y limitaciones de los chips de genes como una herramienta para controlar la expresión de proteínas.

  • Describir tres estrategias para resolver proteínas individuales y péptidos a partir de muestras biológicas complejas para facilitar su identificación por MS.

  • Comentar sobre las contribuciones de la genómica, los algoritmos informáticos y las bases de datos a la identificación de los marcos abiertos de lectura (ORF, open reading frames) que codifican una proteína determinada.

IMPORTANCIA BIOMÉDICA

Las proteínas son macromoléculas complejas física y funcionalmente que desempeñan múltiples funciones de suma importancia. Una red interna de proteínas, el citoesqueleto (véase capítulo 51) mantiene la forma y la integridad física de una célula.

Los filamentos de actina y miosina forman la maquinaria contráctil del músculo (véase capítulo 51). La hemoglobina transporta oxígeno (véase capítulo 6), mientras que los anticuerpos circulantes nos defienden de los invasores externos (véase capítulo 52). Las enzimas catalizan reacciones que generan energía, sintetizan y degradan biomoléculas, replican y transcriben genes, procesan mRNA, etc. (véase capítulo 7). Los receptores permiten a las células detectar y responder a las hormonas y a otras señales extracelulares (véanse capítulos 41 y 42). Las proteínas están sujetas a cambios físicos y funcionales que reflejan el ciclo de vida de los organismos en los que residen. Una proteína típica “nace” en la traducción (véase capítulo 37), madura a través de eventos de procesos postraduccionales como la proteólisis (véanse capítulos 9 y 37), alterna entre estados de trabajo y descanso mediante la intervención de factores reguladores (véase capítulo 9), envejece por oxidación, desamidación, etc. (véase capítulo 58) y “muere” cuando se degrada a su componente aminoácido (véase capítulo 29).

Un objetivo importante de la medicina molecular es identificar biomarcadores tales como proteínas y/o modificaciones a proteínas cuya presencia, ausencia o deficiencia se asocia con estados o enfermedades fisiológicas específicas (figura 4–1).

FIGURA 4–1

Representación diagramática del ciclo de vida de una proteína hipotética. (1) El ciclo de vida comienza con la ...

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