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OBJETIVOS

OBJETIVOS

Después de estudiar este capítulo, usted deberá ser capaz de:

  • Indicar las ventajas y desventajas de varios enfoques para clasificar las proteínas.

  • Explicar e ilustrar las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas.

  • Identificar los principales tipos de estructura secundaria y explicar los motivos supersecundarios.

  • Describir el tipo de intensidad relativa de las fuerzas que estabilizan cada orden de las estructuras de las proteínas.

  • Describir la información resumida por un gráfico de Ramachandran.

  • Resumir los principios operativos básicos que subyacen en tres métodos clave para determinar la estructura de las proteínas: cristalografía de rayos X, espectroscopia de resonancia magnética nuclear y criomicroscopia electrónica.

  • Indicar el estado actual del conocimiento sobre el proceso gradual mediante el cual se considera que las proteínas alcanzan su conformación nativa.

  • Identificar la función fisiológica en la maduración de proteínas chaperonas, proteína disulfuro isomerasa, e isomerasa cis-trans de la peptidilprolina.

  • Describir las principales técnicas biofísicas empleadas en el estudio de las estructuras terciaria y cuaternaria de las proteínas.

  • Explicar cómo los trastornos genéticos y nutricionales de la maduración de los colágenos ilustra el estrecho vínculo entre la estructura de la proteína y la función.

  • Para las enfermedades previas, describir los eventos generales en su patología molecular y nombrar las formas de vida que afecta.

IMPORTANCIA BIOMÉDICA

En la naturaleza, la forma sigue la función. Para que un polipéptido recién sintetizado madure en una proteína biológicamente funcional capaz de catalizar una reacción metabólica, potenciar un movimiento celular, o formar armazones macromoleculares que brindan integridad estructural a los vellos, huesos, tendones y dientes, debe plegarse en una disposición tridimensional específica, o conformación. Además, durante la maduración, las modificaciones postraduccionales pueden agregar nuevos grupos químicos o quitar segmentos de péptidos necesitados de manera transitoria. Las deficiencias nutricionales o genéticas que impiden la maduración de la proteína son perjudiciales para la salud. Ejemplo de las primeras incluyen la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, prurigo lumbar, enfermedad de Alzheimer, encefalopatía espongiforme bovina (enfermedad de la vaca loca). Las últimas incluyen el escorbuto (ácido ascórbico) y el síndrome de Menkes (Cu). Por el contrario, la terapéutica de próxima generación para enfermedades virales como la hepatitis C bloquea la maduración de proteínas viralmente codificadas por inhibición de la actividad de las ciclofilinas, una familia de isomerasas cis-trans de la proteína peptidil.

CONFORMACIÓN VERSUS CONFIGURACIÓN

Los términos configuración y conformación son confundidos con frecuencia. La configuración se refiere a la relación geométrica entre un grupo de átomos dado, por ejemplo, aquellos que distinguen los L-aminoácidos de los D-aminoácidos. La interconversión de las alternativas de configuraciones requiere romper (y reformar) enlaces covalentes. La conformación se refiere a la relación espacial de cada átomo en una molécula. La interconversión entre confórmeros ocurre con la retención de la configuración, por lo general a través de la rotación sobre enlaces simples.

LAS PROTEÍNAS FUERON INICIALMENTE ...

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