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OBJETIVOS

OBJETIVOS

Después de estudiar este capítulo, usted deberá ser capaz de:

  • Describir las similitudes y diferencias estructurales más importantes entre la mioglobina y la hemoglobina.

  • Representar las curvas de unión para la oxigenación de la mioglobina y la hemoglobina.

  • Identificar los enlaces covalentes y otras asociaciones cercanas entre el grupo hemo y la globina en la oximioglobina y oxihemoglobina.

  • Explicar por qué la función fisiológica de la hemoglobina requiere una curva de unión al O2 de tipo sigmoidea en vez de hiperbólica.

  • Explicar el papel de la histidina distal en la capacidad de la hemoglobina para unirse al monóxido de carbono (CO).

  • Definir P50 e indicar su importancia en el transporte y la distribución del oxígeno.

  • Describir los cambios estructurales y conformacionales en la hemoglobina que acompañan a su oxigenación y posterior desoxigenación.

  • Explicar el papel del 2,3-bisfosfoglicerato (BPG) en la unión y el suministro de oxígeno.

  • Explicar cómo el efecto Bohr aumenta la capacidad de los glóbulos rojos para transportar CO2 y llevarlo a los pulmones.

  • Describir las consecuencias estructurales de la hemoglobina S (HbS) en la disminución de Po2.

  • Identificar el defecto metabólico que ocurre como consecuencia de las talasemias α y β.

IMPORTANCIA BIOMÉDICA

La distribución eficiente de oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos periféricos y el mantenimiento de las reservas tisulares para proteger contra los episodios anóxicos son esenciales para la salud. En los mamíferos, estas funciones son realizadas por las proteínas hemo homólogas hemoglobina y mioglobina, respectivamente. La mioglobina, una proteína monomérica del músculo rojo, se une fuertemente al oxígeno como reserva contra la carencia de oxígeno. Las múltiples subunidades de la hemoglobina, una proteína tetramérica de los eritrocitos, interactúan de forma cooperativa, lo que permite a este transportador descargar una alta proporción de O2 unido en los tejidos periféricos, al mismo tiempo que mantiene la capacidad de retenerlo eficientemente en los pulmones. Además de distribuir O2, la unión de protones a la hemoglobina ayuda en el transporte de CO2 (un producto importante de la respiración) a los pulmones para su eliminación. El suministro de oxígeno se ve reforzado por la unión del 2,3-bisfosfoglicerato (BPG), que estabiliza la estructura cuaternaria de la desoxihemoglobina.

La hemoglobina y la mioglobina ilustran tanto las relaciones de la estructura-función de la proteína como la base molecular de trastornos genéticos como la enfermedad de células falciformes y las talasemias. El cianuro y el monóxido de carbono (CO) ocasionan la muerte porque interrumpen la función fisiológica de la hemoproteína citocromo oxidasa y la hemoglobina, respectivamente.

HEMO Y HIERRO FERROSO CONFIEREN LA CAPACIDAD DE ALMACENAR Y TRANSPORTAR OXÍGENO

La mioglobina y la hemoglobina contienen hemo, un tetrapirrol cíclico que tiene hierro y consiste en cuatro moléculas de pirrol conectadas por puentes de metino. Esta red plana de dobles enlaces conjugados absorbe la luz visible y ...

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