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OBJETIVOS

OBJETIVOS:

Después de estudiar este capítulo, usted deberá ser capaz de:

  • Describir el alcance y los objetivos del análisis cinético de las enzimas.

  • Indicar si ΔG, el cambio general en la energía libre de una reacción, depende del mecanismo de reacción.

  • Indicar si ΔG es una función de las velocidades de las reacciones.

  • Explicar la relación entre Keq, las concentraciones de sustratos y productos en equilibrio, y la relación de las constantes de velocidad k1/k–1.

  • Resumir cómo la concentración de iones de hidrógeno, de enzima y de sustrato afectan la velocidad de una reacción catalizada por enzimas.

  • Utilizar la teoría de las colisiones para explicar cómo la temperatura afecta la velocidad de una reacción química.

  • Definir las condiciones de velocidad inicial y explicar la ventaja obtenida de la medición de la velocidad de una reacción catalizada por enzimas bajo estas condiciones.

  • Describir la aplicación de las formas lineales de la ecuación de Michaelis-Menten para estimar Km y Vmáx.

  • Dar una razón por la cual una forma lineal de la ecuación de Hill es utilizada para evaluar cómo la unión al sustrato influye en el comportamiento cinético de ciertas enzimas multiméricas.

  • Comparar los efectos de una concentración creciente de sustrato en la cinética de la inhibición simple competitiva y no competitiva.

  • Describir cómo los sustratos se agregan a, y los productos parten de, una enzima que sigue un mecanismo de ping-pong.

  • Describir cómo los sustratos se agregan a, y los productos parten de, una enzima que sigue un mecanismo de equilibrio rápido.

  • Proporcionar ejemplos de la utilidad de la cinética enzimática para determinar el modo de acción de los fármacos.

IMPORTANCIA BIOMÉDICA

Se requiere un conjunto completo y equilibrado de actividades enzimáticas para mantener la homeostasis. La cinética enzimática, las medidas cuantitativas de las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas y el estudio sistemático de los factores que afectan estas velocidades, constituye una herramienta central para el análisis, diagnóstico y tratamiento de los desequilibrios enzimáticos que subyacen bajo numerosas enfermedades humanas. Por ejemplo, el análisis cinético puede revelar el número y el orden de los pasos individuales a través de los cuales las enzimas transforman sustratos en productos, y junto con la mutagénesis dirigida al sitio, los análisis cinéticos pueden revelar detalles del mecanismo catalítico de una enzima determinada. En la sangre, la aparición o la elevación de los niveles de enzimas particulares sirve como indicadores clínicos para patologías como infartos de miocardio, cáncer de próstata y lesiones en el hígado. La participación de las enzimas en prácticamente todos los procesos fisiológicos las convierte en los objetivos de elección para fármacos que curan o mejoran enfermedades humanas. La cinética enzimática aplicada representa la herramienta principal a través de la cual los científicos identifican y caracterizan a los agentes terapéuticos que inhiben selectivamente las velocidades de los procesos catalizados por enzimas específicas. Así ...

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