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OBJETIVOS

OBJETIVOS

Después de estudiar este capítulo, usted deberá ser capaz de:

  • Describir el recambio de proteínas, indicar la tasa media de recambio proteico en individuos sanos, y brindar ejemplos de proteínas humanas que se degradan a tasas mayores que la tasa media.

  • Describir los eventos en el recambio de proteínas por las vías dependientes e independientes del trifosfato de adenosina (ATP, adenosine triphosphate) e indicar las funciones desempeñadas en la degradación de las proteínas por el proteosoma, la ubiquitina, los receptores de la superficie celular, las asialoglucoproteínas circulantes y los lisosomas.

  • Indicar cómo los productos finales del catabolismo del nitrógeno en los mamíferos difieren de los de aves y peces.

  • Ilustrar las funciones centrales de las transaminasas (aminotransferasas), de la glutamato deshidrogenasa y de la glutaminasa en el metabolismo del nitrógeno humano.

  • Usar fórmulas estructurales para representar las reacciones que convierten el NH3, el CO2 y el nitrógeno amídico del aspartato en urea, e identificar las ubicaciones subcelulares de las enzimas que catalizan la biosíntesis de la urea.

  • Indicar los papeles de la regulación alostérica y del acetilglutamato en la regulación de los primeros pasos en la biosíntesis de la urea.

  • Explicar por qué los defectos metabólicos en diferentes enzimas de la biosíntesis de la urea, aunque distintos a nivel molecular, presentan signos y síntomas clínicos similares.

  • Describir los enfoques clásicos y el papel de la espectrometría de masas en tándem en el pesquisaje de las enfermedades metabólicas hereditarias en neonatos.

IMPORTANCIA BIOMÉDICA

En adultos normales, la ingesta de nitrógeno coincide con el nitrógeno excretado. El balance positivo de nitrógeno, un exceso de ingesta sobre el nitrógeno excretado, acompaña el crecimiento y el embarazo. El balance negativo de nitrógeno, donde la salida excede la ingesta, puede seguir a la cirugía, cáncer avanzado, y los trastornos nutricionales kwashiorkor y marasmo. Los trastornos genéticos que resultan de defectos en los genes que codifican a la ubiquitina, las ligasas de la ubiquitina, o las enzimas desubiquitinantes que participan en la degradación de ciertas proteínas, incluyen el síndrome de Angelman, la enfermedad de Parkinson juvenil, el síndrome de Von Hippel-Lindau y la policitemia congénita. Este capítulo describe cómo el nitrógeno de los aminoácidos se convierte en urea, y los trastornos metabólicos que acompañan a los defectos en este proceso. El amoniaco, que es altamente tóxico, surge en los humanos principalmente a partir del nitrógeno α-amino de los aminoácidos. Por tanto, los tejidos convierten el amoniaco en el nitrógeno amídico del aminoácido no tóxico glutamina. La posterior desaminación de la glutamina en el hígado libera amoniaco, que se convierte de forma eficiente en urea, que no es tóxica. Sin embargo, si la función hepática está comprometida, como en la cirrosis o la hepatitis, los niveles elevados de amoniaco en la sangre generan signos y síntomas clínicos. Cada enzima del ciclo de la urea proporciona ejemplos de defectos metabólicos y de sus consecuencias fisiológicas. Además, el ciclo ...

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