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OBJETIVOS

OBJETIVOS

Después de estudiar este capítulo, usted deberá ser capaz de:

  • Escribir las fórmulas estructurales de los dos intermediarios anfibólicos cuya condensación inicia la biosíntesis del hem.

  • Identificar la enzima que cataliza la enzima regulada clave de la biosíntesis del hem hepático.

  • Explicar por qué las porfirinas tienen color mientras que los porfirinógenos no, a pesar de que ambos son tetrapirroles.

  • Especificar las ubicaciones intracelulares de las enzimas y metabolitos de la biosíntesis de hem.

  • Describir las causas y presentaciones clínicas de varias porfirias.

  • Identificar los roles del hem oxigenasa y de la UDP-glucosil transferasa en el catabolismo del hem.

  • Definir ictericia, nombrar algunas de sus causas y sugerir cómo determinar su base bioquímica.

  • Especificar la base bioquímica de los términos de laboratorio clínico “bilirrubina directa” y “bilirrubina indirecta”.

IMPORTANCIA BIOMÉDICA

La bioquímica de las porfirinas y de los pigmentos biliares están estrechamente relacionadas. El hem se sintetiza a partir de hierro y porfirinas, mientras que los productos de la degradación del hem son los pigmentos biliares y el hierro. La bioquímica de las porfirinas y del hem es básica para comprender las diversas funciones de las hemoproteínas y para comprender las porfirias, un grupo de enfermedades causadas por anomalías en la vía de biosíntesis de las porfirinas. Una condición clínica mucho más común es la ictericia, a consecuencia de un nivel elevado de bilirrubina en el plasma, que ocurre por la sobreproducción de esta o al fracaso de su excreción. La ictericia ocurre en numerosas enfermedades que van desde las anemias hemolíticas a la hepatitis viral y al cáncer de páncreas.

PORFIRINAS

Las porfirinas son compuestos cíclicos formados por la unión de cuatro anillos de pirrol a través de puentes de metino (═HC—) (figura 31–1). Varias cadenas laterales pueden reemplazar los ocho átomos de hidrógeno numerados de los anillos de pirrol.

FIGURA 31–1

La molécula de porfirina. Los anillos están etiquetados I, II, III y IV. Las posiciones de los sustituyentes están marcadas del 1 al 8. Los cuatro puentes metino (═HC—) están etiquetados α, β, γ y δ.

Las porfirinas pueden formar complejos con iones metálicos que establecen enlaces coordinados con el átomo de nitrógeno de cada uno de los cuatro anillos de pirrol. Los ejemplos incluyen porfirinas de hierro como el hem de la hemoglobina y la clorofila de porfirina que contiene magnesio, el pigmento fotosintético de las plantas. Las proteínas hem son omnipresentes en la biología y cumplen diversas funciones, que incluyen, entre otras, el transporte y el almacenamiento de oxígeno (p. ej., hemoglobina y mioglobina) y el transporte de electrones (p. ej., citocromo c y citocromo P450). Los hem son tetrapirroles, y los predominantes son hem b y hem c (figura 31–2). En el hem c, los grupos ...

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