RT Book, Section
A1 Kennelly, Peter J.
A1 Rodwell, Victor W.
A2 Rodwell, Victor W.
A2 Bender, David A.
A2 Botham, Kathleen M.
A2 Kennelly, Peter J.
A2 Weil, P. Anthony
SR Print(0)
ID 1166749793
T1 Proteínas: mioglobina y hemoglobinas
T2 Harper Bioquímica ilustrada, 31e
YR 2019
FD 2019
PB McGraw-Hill Education
PP New York, NY
SN 9781456267384
LK accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?aid=1166749793
RD 2024/04/20
AB OBJETIVOSDespués  de  estudiar  este  capítulo,  usted  deberá  ser  capaz  de:Describir  las  similitudes  y  diferencias  estructurales  más  importantes  entre  la  mioglobina  y  la  hemoglobina.Representar  las  curvas  de  unión  para  la  oxigenación  de  la  mioglobina  y  la  hemoglobina.Identificar  los  enlaces  covalentes  y  otras  asociaciones  cercanas  entre  el  grupo  hemo  y  la  globina  en  la  oximioglobina  y  oxihemoglobina.Explicar  por  qué  la  función  fisiológica  de  la  hemoglobina  requiere  una  curva  de  unión  al  O2  de  tipo  sigmoidea  en  vez  de  hiperbólica.Explicar  el  papel  de  la  histidina  distal  en  la  capacidad  de  la  hemoglobina  para  unirse  al  monóxido  de  carbono  (CO).Definir  P50  e  indicar  su  importancia  en  el  transporte  y  la  distribución  del  oxígeno.Describir  los  cambios  estructurales  y  conformacionales  en  la  hemoglobina  que  acompañan  a  su  oxigenación  y  posterior  desoxigenación.Explicar  el  papel  del  2,3-bisfosfoglicerato  (BPG)  en  la  unión  y  el  suministro  de  oxígeno.Explicar  cómo  el  efecto  Bohr  aumenta  la  capacidad  de  los  glóbulos  rojos  para  transportar  CO2  y  llevarlo  a  los  pulmones.Describir  las  consecuencias  estructurales  de  la  hemoglobina  S  (HbS)  en  la  disminución  de  Po2.Identificar  el  defecto  metabólico  que  ocurre  como  consecuencia  de  las  talasemias  α  y  β.