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INTRODUCCIÓN

Las dishemoglobinemias son un grupo de trastornos en donde ocurre alteración funcional de la molécula de hemoglobina con lo que se evitan transporte de oxígeno. Las dishemoglobinemias más relevantes en la clínica son carboxihemoglobina, metahemoglobina y sulfahemoglobina.1 La carboxihemoglobina se crea por la exposición a monóxido de carbono y, por su importancia y prevalencia singulares, suele considerarse como una urgencia ambiental (cap. 217, Monóxido de carbono). La prevalencia de metahemoglobinemia y sulfahemoglobinemia se desconoce y la presentación a los servicios de urgencias con síntomas relacionados con una de estas dishemoglobinemias es poco común.

METAHEMOGLOBINEMIA

FISIOPATOLOGÍA

En circunstancias normales, el radical hierro en la desoxihemoglobina existe en estado ferroso (Fe2+ o bivalente). El hierro en este estado de oxidación in-teractúa con avidez con compuestos en busca de electrones, como oxígeno, y en el proceso sufre oxidación al estado férrico (Fe3+ o trivalente). En la exposición a sustancias oxidantes, el hierro dona un electrón y transforma su estado de oxidación de ferroso a férrico. La hemoglobina en la forma férrica incapaz de unirse al oxígeno se denomina metahemoglobina.2-4 Bajo situaciones normales, menos de 1 a 2% de la hemoglobina circulante existe en forma de metahemoglobina y su acumulación en concentraciones elevadas define la condición de metahemoglobinemia.

La acumulación de metahemoglobina presenta limitación enzimática por la reducción rápida del hierro férrico de nuevo a la forma ferrosa. La enzima citocromo b5 reductasa es la principal causante de esta disminución en la cual el dinucleótido de nicotinamida y adenina reducido (NADH) dona su electrón al citocromo b5 que más tarde reduce la metahemoglobina a hemoglobina.5 En este proceso, el dinucleótido de nicotinamida y adenina oxidado se regenera (fig. 201-1). Esta vía produce la reducción de casi 95% de la metahemoglobina producida bajo circunstancias típicas. La metahemoglobinemia ocurre cuando la reducción enzimática se ve superada por la tensión oxidativa exógena, por ejemplo la que ocurre con sustancias químicas o fármacos (cuadro 201-1).

FIGURA 201-1.

Fisiopatología de la formación de metahemoglobina y mecanismo de acción del azul de metileno. G6PD, glucosa-6-fosfato deshidrogenasa; Hb(Fe2+), hemoglobina; Hb(Fe3+), metahemoglobina; MetHb, metahemoglobina; NAD+, dinucleótido de nicotinamida y adenina oxidado; NADPH, forma reducida del fosfato de dinucleótido de nicotinamida y adenina; NADH, forma reducida de dinucleótido de nicotinamida y adenina; NADP+, fosfato de dinucleótido de nicotinamida y adenina; NADPH, forma reducida de fosfato de dinucleótido de nicotinamida y adenina; PO4, fosfato.

CUADRO 201-1

Fármacos implicados a menudo en pacientes con metahemoglobinemia

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