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INTRODUCCIÓN

OBJETIVOS

Después de estudiar este capítulo, usted debe ser capaz de:

  • Describir el alcance y los propósitos generales del estudio de la cinética enzimática.

  • Indicar si ΔG, el cambio general de energía libre para una reacción, depende del mecanismo de reacción.

  • Indicar si ΔG es una función de las tasas de reacciones.

  • Explicar la relación entre Keq, concentraciones de sustratos y productos en equilibrio, y la proporción de las constantes de tasa k1/k–1.

  • Esbozar cómo la temperatura y la concentración de iones hidrógeno, enzima y sustrato afectan la tasa de una reacción catalizada por enzima.

  • Utilizar la teoría de la colisión para explicar cómo la temperatura afecta la tasa de una reacción química.

  • Definir las condiciones de tasa iniciales y explicar la ventaja que se obtiene por medir la velocidad de una reacción catalizada por enzima en estas condiciones.

  • Describir la aplicación de formas lineales de la ecuación de Michaelis-Menten para estimar la Km y la Vmáx.

  • Dar una razón por la cual se usa una forma lineal de la ecuación de Hill para evaluar cómo la unión a sustrato influye sobre la conducta cinética de ciertas enzimas multiméricas.

  • Contrastar los efectos de una concentración creciente de sustrato sobre la cinética de inhibición competitiva y no competitiva simple.

  • Describir cómo los sustratos se suman a, y los productos parten de, una enzima que sigue un mecanismo de “ping-pong”.

  • Dar ejemplos de la utilidad de la cinética enzimática para averiguar el modo de acción de fármacos.

IMPORTANCIA BIOMÉDICA

A fin de mantener la homeostasis se requiere un conjunto completo y equilibrado de actividades de enzimas. La cinética enzimática, la medición cuantitativa de las tasas de reacciones catalizadas por enzima, y el estudio sistemático de factores que afectan estas tasas, constituye una herramienta fundamental para el análisis, diagnóstico y tratamiento de los desequilibrios enzimáticos que subyacen muchas enfermedades humanas. Por ejemplo, el análisis de la cinética puede revelar el número y el orden de los pasos individuales mediante los cuales las enzimas transforman sustratos en productos, y conjuntamente con mutagénesis dirigida hacia sitio, los análisis cinéticos pueden revelar detalles del mecanismo catalítico de una enzima dada. La aparición de enzimas particulares en la sangre, o un aumento repentino de las concentraciones de las mismas, sirve como un indicador clínico para enfermedades como infarto de miocardio, cáncer de próstata y daño hepático. La participación de las enzimas en casi todos los procesos fisiológicos hace de ellas los mejores blancos para fármacos que curan enfermedad humana o la aminoran. La cinética enzimática aplicada representa la principal herramienta mediante la cual los científicos identifican y caracterizan agentes terapéuticos que inhiben de manera selectiva las tasas de procesos catalizados por enzima específicos. De este modo, la cinética enzimática desempeña un papel fundamental y crucial en el descubrimiento de fármacos, en la farmacodinámica comparativa, y en la elucidación del ...

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