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La glucólisis ocurre en casi todas las células vivas, al menos en poca cantidad. Se cree que esta serie de reacciones está entre las más antiguas de todas las vías bioquímicas. Tanto las enzimas como el número y los mecanismos de los pasos de la vía son muy semejantes en las procariotas y en las eucariotas. Además, la glucólisis es un proceso anaerobio, que debió ser necesario en la atmósfera carente de oxígeno de la Tierra pre-eucariota.
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En la glucólisis, que también se denomina vía de Embden-Meyerhof-Parnas, cada molécula de glucosa se divide y se transforma en dos unidades de tres carbonos (piruvato). Durante este proceso se oxidan numerosos átomos de carbono. La pequeña cantidad de energía que se captura durante las reacciones glucolíticas (alrededor del 5% de la total disponible) se almacena de forma temporal en dos moléculas de ATP (trifosfato de adenosina o adenosina trifosfato) y una de NADH (dinucleótido de nicotinamida y adenina reducido) (la forma reducida de la coenzima NAD+). El destino metabólico subsiguiente del piruvato depende del organismo que se considere y de sus circunstancias metabólicas. En los organismos anaerobios (aquellos que no utilizan oxígeno para generar energía), el piruvato puede convertirse en productos de desecho como etanol, ácido láctico, ácido acético y moléculas semejantes. Utilizando el oxígeno como aceptor electrónico terminal, los organismos aerobios, como los animales y los vegetales, oxidan por completo el piruvato para formar CO2 y H2O en un complejo mecanismo escalonado, conocido como respiración aerobia (caps. 9 y 10).
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La glucólisis (fig. 8.2), que consta de 10 reacciones, sucede en dos fases:
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La glucosa se fosforila dos veces y se fracciona para formar dos moléculas de gliceraldehído-3-fosfato (G-3-P). Las dos moléculas de ATP que se consumen durante esta fase son como una inversión, porque esta etapa crea los sustratos reales de la oxidación.
El gliceraldehído-3-fosfato se convierte en piruvato. Se producen cuatro moléculas de ATP y dos de NADH. Debido a que se han consumido dos ATP en la primera fase, la producción neta de moléculas de ATP por molécula de glucosa es dos.
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La vía glucolítica puede resumirse en la siguiente ecuación:
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Reacciones de la vía glucolítica
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En la figura 8.3 se resume la glucólisis. Las 10 reacciones de la vía glucolítica son las siguientes:
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Síntesis de glucosa-6-fosfato. Justo después de entrar en una célula, la glucosa y otras moléculas de azúcar se fosforilan. Este proceso impide el transporte de la glucosa hacia afuera de la célula y aumenta la reactividad del oxígeno en el éster fosfato resultante. Numerosas enzimas, denominadas hexocinasas, catalizan la fosforilación de las hexosas en todas las células del organismo. El ATP, un cosustrato de la reacción, forma complejos con el Mg2+. (Los complejos ATP-Mg2+ son comunes en las reacciones catalizadas por cinasas.) En condiciones intracelulares la reacción es irreversible; es decir, la enzima no tiene capacidad para retener o acomodar el producto de la reacción en su sitio activo, sin importar la concentración de G-6-P.

Conversión de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato. Durante la reacción 2 de la glucólisis, la aldosa glucosa-6-fosfato se convierte en la cetosa fructosa-6-fosfato por medio de la fosfoglucosa isomerasa (PGI) en una reacción fácilmente reversible:

Recuérdese que la reacción de isomerización de la glucosa y de la fructosa comporta un intermediario enodiol (fig. 7.16). Esta transformación hace que el C-1 del producto de fructosa esté disponible para la fosforilación. El grupo hidroxilo hemiacetal de la glucosa-6-fosfato es más difícil de fosforilar.
Fosforilación de la fructosa-6-fosfato. La fosfofructocinasa-1 (PFK-1) cataliza de forma irreversible la fosforilación de la fructosa-6-fosfato para formar fructosa-1,6-difosfato:

La reacción catalizada por PFK-1 es irreversible en las condiciones celulares. Por lo tanto, es el primer paso específico en la glucólisis. A diferencia de la glucosa-6-fosfato y la fructosa-6-fosfato, sustrato y producto respectivos de la reacción previa, la fructosa-1,6-difosfato no puede ser revertida a fructosa-6-fosfato utilizando la misma enzima o desviarse a otras vías. La inversión de una segunda molécula de ATP tiene varios propósitos. En primer lugar, debido a que el ATP se utiliza como agente fosforilante, la reacción procede con un gran descenso de energía libre. Tras sintetizarse la fructosa-1,6-difosfato, la célula queda comprometida para la glucólisis. Como al final la fructosa-1,6-difosfato se divide en dos triosas, otra finalidad de la fosforilación es prevenir que cualquier producto ulterior difunda fuera de la célula, porque las moléculas con carga eléctrica no cruzan las membranas con facilidad.
Desdoblamiento de la fructosa-1,6-difosfato. La fase 1 de la glucólisis finaliza con el desdoblamiento de la fructosa-1,6-difosfato en dos moléculas de tres carbonos: gliceraldehído-3-fosfato (G-3-P) y fosfato de dihidroxiacetona (DHAP). Esta reacción es una escisión aldólica, de ahí el nombre de la enzima: aldolasa. Las escisiones aldólicas son inversas a las condensaciones aldólicas. En las escisiones aldólicas los productos son un aldehído y una cetona.

Aunque el desdoblamiento de la fructosa-1,6-difosfato es en la mayor parte de los casos desfavorable (ΔG°′ = +23.8 kJ/mol), la reacción ocurre debido a que los productos se consumen con rapidez en la siguiente reacción de la vía.
Interconversión del gliceraldehído-3-fosfato y la dihidroxiacetona fosfato. De los dos productos de la reacción de la aldolasa, sólo el G-3-P se utiliza como sustrato para la reacción siguiente de la glucólisis. Para que la otra unidad de tres carbonos entre a la vía de la glucólisis, la triosa fosfato isomerasa cataliza la conversión reversible del DHAP en G-3-P:

Tras esta reacción, la molécula original de glucosa se ha convertido en dos moléculas de G-3-P.
Oxidación del gliceraldehído-3-fosfato. Durante la reacción 6 de la glucólisis, el G-3-P se oxida y se fosforila. El producto, el glicerato-1,3-difosfato contiene un enlace de alta energía fosfoanhídrido, que puede utilizarse en la siguiente reacción para generar ATP:

Este proceso complejo está catalizado por la gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa, un tetrámero formado por cuatro subunidades idénticas. Cada subunidad contiene un sitio de unión para el G-3-P y otro para el NAD+ un agente oxidante. Al formar la enzima un enlace covalente tioéster con el sustrato (fig. 8.4), se transfiere al NAD+, un ion hidruro (H:−) en el sitio activo. El NADH, la forma reducida del NAD+, abandona el sitio activo y es reemplazado por un NAD+ que ingresa. El aducto acilo-enzima es atacado por el fosfato inorgánico y el producto abandona el sitio activo.
Transferencia del grupo fosfato. En esta reacción se sintetiza ATP al catalizar la fosfoglicerato cinasa la transferencia de un grupo fosfato de energía elevada del glicerato-1,3-difosfato al ADP:

La reacción 7 es un ejemplo de fosforilación en nivel del sustrato. Debido a que la síntesis de ATP es endergónica, requiere una fuente de energía. En las fosforilaciones en el nivel del sustrato se produce el ATP debido a la transferencia de un grupo fosfato desde un sustrato con un potencial elevado de transferencia de grupo fosfato (1,3-difosfoglicerato) (véase el cuadro 4.1) para producir un compuesto con menor potencial de transferencia (ATP) y por tanto ΔG <0. Debido a que se forman dos moléculas de glicerato-1,3-difosfato por cada molécula de glucosa, esta reacción produce dos moléculas de ATP y se recupera la inversión de energía de los enlaces fosfato. Cualquier síntesis posterior de ATP puede considerarse un rendimiento de esta inversión. La síntesis de ATP en la vía más adelante representa una ganancia neta.
Interconversión del 3-fosfoglicerato y del 2-fosfoglicerato. El glicerato-3-fosfato tiene un potencial bajo de transferencia de grupo fosfato. Como tal, es un mal candidato para la síntesis posterior de ATP (el valor de ΔG°′ para la síntesis de ATP es de −30.5 kJ/mol). Las células convierten el glicerato-3-fosfato, éster fosfato de baja energía, en fosfoenolpiruvato (PEP), que posee un potencial de transferencia de grupo fosfato excepcionalmente elevado. (Las energías libres estándar de la hidrólisis del glicerato-3-fosfato y del PEP son −12.6 y −61.9 kJ/mol, respectivamente.) En el primer paso de esta conversión (reacción 8), la fosfoglicerato mutasa cataliza la conversión de un compuesto fosforilado en C-3 en uno fosforilado en C-2 a través de un ciclo de adición/eliminación de dos pasos.

Deshidratación del 2-fosfoglicerato. La enolasa cataliza la deshidratación del glicerato-2-fosfato para formar PEP:

El PEP posee un potencial de transferencia de grupo fosfato mayor que el glicerato-2-fosfato debido a que contiene un grupo enol-fosfato en lugar de un éster fosfato simple. La razón de esta diferencia queda clara en la siguiente reacción. Los aldehídos y las cetonas tienen dos formas isoméricas. La forma enol contiene un doble enlace carbono-carbono y un grupo hidroxilo. Los enoles se encuentran en equilibrio con la forma ceto, más estable, que contiene el carbonilo. La interconversión de las formas ceto y enol, que también se llaman tautómeros, se denomina tautomerización:

Esta tautomerización está restringida por la presencia del grupo fosfato, igual que la estabilización de resonancia del ion fosfato libre. Como consecuencia, en la reacción 10 está muy favorecida la transferencia del fosfato al ADP.
Síntesis de piruvato. En la reacción final de la glucólisis, la piruvato cinasa cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde el PEP al ADP. Se forman dos moléculas de ATP por cada molécula de glucosa.

Esta reacción es irreversible por el alto potencial de transferencia del grupo fosforilo de PEP (cuadro 4.1). La conversión espontánea (tautomerización) de la forma fenólica de piruvato a la forma ceto más estable produce una pérdida enorme de energía libre. La figura 8.4 ilustra las 10 reacciones de la glucólisis.
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Destinos del piruvato
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En términos de energía, el resultado de la glucólisis es la producción de dos moléculas de ATP y dos de NADH por cada molécula de glucosa. El piruvato, el otro producto de la glucólisis, es aún una molécula con abundante energía que produce una cantidad sustancial de ATP. Sin embargo, el que pueda producirse más energía o no depende del tipo celular y de la disponibilidad de oxígeno. En condiciones aerobias, la mayoría de las células del cuerpo convierte el piruvato en acetil-CoA, que es el sustrato entrante para el ciclo del ácido cítrico, una vía anfibólica que oxida por completo dos carbonos del grupo acetilo para formar CO2, y las moléculas reducidas NADH y FADH2. (Una vía anfibólica funciona en los procesos anabólicos y en los catabólicos.) El sistema de transporte electrónico, una serie de reacciones de oxidación-reducción, transfiere electrones desde el NADH y desde el FADH2 hasta el O2 para formar agua. La energía liberada durante el transporte de electrones está acoplada a un mecanismo que sintetiza ATP. En condiciones anaerobias se impide la oxidación posterior del piruvato. Un gran número de células y de organismos lo compensan convirtiendo esta molécula en un compuesto orgánico más reducido y regenerando el NAD+ que se requiere para que continúe la glucólisis (fig. 8.5). (Recuérdese que la molécula NAD+ aceptora del ion hidruro es un cosustrato en la reacción catalizada por gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa.) Este proceso de regeneración del NAD+ se denomina fermentación. Las células musculares y determinadas especies bacterianas (p. ej., Lactobacillus) producen NAD+ al transformar el piruvato en lactato:
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En las células musculares que se contraen rápidamente la demanda de energía es elevada. Tras reducirse el suministro de O2, la fermentación del ácido láctico proporciona NAD+ suficiente para permitir que continúe la glucólisis (con su bajo nivel de producción de ATP) durante un periodo corto (fig. 8.6).
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PREGUNTA 8.1
La mayoría de las moléculas de etanol se elimina en el hígado por medio de dos reacciones. En la primera, el etanol se oxida para formar acetaldehído. Esta reacción, catalizada por la alcohol deshidrogenasa, produce grandes cantidades de NADH:

Poco después de su producción, el acetaldehído se convierte en acetato por la aldehído deshidrogenasa, la cual cataliza una reacción que también produce NADH:

Un efecto común de la intoxicación por alcohol es la acumulación de lactato en la sangre. Explique por qué se produce este efecto.
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En las levaduras y en ciertas especies bacterianas, el piruvato se descarboxila para formar acetaldehído, que posteriormente se reduce por el NADH para formar etanol. (En una reacción de descarboxilación, un ácido orgánico pierde un grupo carboxilo en forma de CO2.)
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Este proceso, llamado fermentación alcohólica, se utiliza comercialmente para producir vino, cerveza y pan. Determinadas especies bacterianas producen alcoholes diferentes al etanol. Por ejemplo, Clostridium acetobutylicum, un microorganismo relacionado con el agente causal del botulismo y con el del tétanos, produce butanol. Hasta hace poco, este microorganismo se utilizaba comercialmente para sintetizar butanol, un alcohol que se emplea para producir detergentes y fibras sintéticas. En la actualidad, un proceso de síntesis que emplea petróleo ha sustituido a la fermentación microbiana.
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Producción de energía a través de la glucólisis
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Durante la glucólisis, la energía liberada cuando la glucosa se degrada a piruvato se acopla a la fosforilación de ADP, con un rendimiento neto de dos ATP. Sin embargo, la evaluación de los cambios de energía libre estándar de las reacciones individuales (fig. 8.7) no explica la eficacia de esta vía. Un método más útil para valorar las variaciones de energía libre considera las condiciones (p. ej., el pH y las concentraciones de metabolitos) en las que operan en realidad las células. Como se muestra en la figura 8.7, las variaciones de energía libre medidas en los eritrocitos indican que sólo tres reacciones (la 1, la 3 y la 10, véase fig. 8.4) poseen valores de ΔG significativamente negativos. Estas reacciones, catalizadas (respectivamente) por la hexocinasa, la PFK-1 y la piruvato cinasa, para todos los fines prácticos son irreversibles; es decir, cada una se produce hasta completarse en el sentido en que están escritas.
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CONCEPTOS CLAVE 
Durante la glucólisis, la glucosa se convierte en dos moléculas de piruvato. Una pequeña cantidad de energía se captura en dos moléculas de ATP y una de NADH por cada triosa.
En los organismos anaerobios, el piruvato se convierte en productos de desecho en un proceso denominado fermentación.
En presencia de oxígeno las células de los organismos aerobios convierten el piruvato en CO2 y H2O.
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Los valores de las reacciones restantes (la 2 y de la 4 a la 9) son tan cercanos a cero que operan cerca del equilibrio. En consecuencia, estas últimas reacciones son fácilmente reversibles; las variaciones sutiles de las concentraciones de los sustratos o de los productos pueden alterar la dirección de cada reacción. No es sorprendente que en la gluconeogénesis (sección 8.2), la vía por la que puede generarse glucosa a partir de piruvato y de otros sustratos específicos, participen todas las enzimas glucolíticas excepto las que catalizan las reacciones 1, 3 y 10. La gluconeogénesis utiliza enzimas diferentes para evitar los pasos irreversibles de la glucólisis.
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Regulación de la glucólisis
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El ritmo al que opera la vía glucolítica en la célula se controla sobre todo por las propiedades cinéticas de sus isoenzimas hexocinasa y la regulación alostérica de las enzimas que catalizan las tres reacciones irreversibles: hexocinasa, PFK-1 y piruvato cinasa.
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LAS HEXOCINASAS El hígado animal tiene cuatro hexocinasas. Tres de estas enzimas (hexocinasas I, II y III) se encuentran en concentraciones variables en otros tejidos, donde se unen de manera reversible con un conducto aniónico (llamado porina) en la membrana externa de las mitocondrias. Como resultado, el ATP es accesible. Estas isoenzimas tienen gran afinidad por la glucosa en relación con su concentración sanguínea; o sea que alcanzan la mitad de su saturación con concentraciones menores de 0.1 mM, aunque la concentración de glucosa sea cercana a 4 a 5 mM. Además, las hexocinasas I, II o III se inhiben por la glucosa-6-fosfato, el producto de la reacción. Cuando la concentración sanguínea de glucosa es baja, estas proteínas permiten que las células como las del cerebro y el músculo obtengan glucosa suficiente. Cuando la concentración sanguínea de glucosa es alta, las células no fosforilan más moléculas de glucosa de las que necesitan para cubrir sus necesidades inmediatas. La cuarta enzima, llamada hexocinasa IV (o glucocinasa), cataliza la misma reacción, pero sus propiedades cinéticas son distintas. La glucocinasa (GK) se encuentra en el hígado y en ciertas células del páncreas, intestino y cerebro; requieren una concentración de glucosa mucho más alta para su actividad óptima (cerca de 10 mM) y no se inhibe con glucosa-6-fosfato. En el hígado, la GK desvía la glucosa para almacenarla como glucógeno. Esta capacidad aporta los recursos usados para mantener la glucemia, una función primordial del hígado. Por consiguiente, después de una comida con carbohidratos, el hígado no extrae grandes cantidades de glucosa de la sangre para la síntesis de glucógeno hasta que otros tejidos han satisfecho sus requerimientos de esta molécula. Se cree que en los tipos celulares en los que existe, GK actúa como sensor de glucosa. Como la glucocinasa no suele funcionar a su ritmo máximo, es muy sensible a los pequeños cambios en la glucosa sanguínea. Su actividad está vinculada con una vía de transducción de señal. Por ejemplo, la liberación de insulina (la hormona que favorece la captación de glucosa en las células musculares y del tejido adiposo) desde las células β pancreáticas, como respuesta a la concentración creciente de glucosa, se inicia por la GK. La regulación hepática de la GK implica su unión con la proteína reguladora de GK (GKRP), un proceso iniciado por las concentraciones altas de fructosa-6-fosfato. Después, GKRP/GK se traslada al núcleo. Cuando la glucemia se eleva después de una comida, GKRP libera GK (causada por el intercambio con fructosa-1-fosfato) y GK regresa por los poros nucleares para fosforilar de nuevo a la glucosa.
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REGULACIÓN ALOSTÉRICA DE LA GLUCÓLISIS Las reacciones catalizadas por las hexocinasas I, II y III, PFK-1 y piruvato cinasa pueden activarse y desactivarse mediante efectores alostéricos. En general, los efectores alostéricos son moléculas cuya concentración en las células es un indicador sensible del estado metabólico de las mismas. Algunos efectores alostéricos son productos metabólicos. Por ejemplo, las hexocinasas I, II y III se inhiben por el exceso de glucosa-6-fosfato. Varias moléculas relacionadas con la obtención de energía también actúan como efectores alostéricos. Por ejemplo, una concentración elevada de AMP (indicador de baja producción energética) activa la piruvato cinasa. En contraste, estas enzimas se inhiben por la concentración alta de ATP (indicador de que los requerimientos energéticos de la célula están cubiertos). El acetil-CoA, que se acumula cuando hay abundancia de ATP, inhibe la piruvato cinasa.
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De las tres enzimas clave de la glucólisis, la PFK-1 es la que se regula en forma más estricta. Su actividad se inhibe alostéricamente por concentraciones altas de ATP y citrato, indicadores de que la carga energética celular está cubierta y de que el ácido cítrico, el principal elemento de la capacidad generadora de energía celular, redujo su actividad. El AMP es un activador alostérico de PFK-1. La concentración de AMP, que aumenta cuando la carga energética de la célula es baja, es un mejor factor predictivo del déficit de energía que la concentración de ADP. La fructosa-2,6-difosfato, un activador alostérico de la actividad de PFK-1 en el hígado, se sintetiza por acción de la fosfofructocinasa-2 (PFK-2) como respuesta a las señales hormonales relacionadas con la glucemia (fig. 8.8). Cuando la concentración sérica de glucosa es alta, el aumento de fructosa-2,6-difosfato estimulado por hormonas incrementa la actividad de PFK-1 (activa la glucólisis) y disminuye la actividad de la enzima que cataliza la reacción inversa, la fructosa-1,6-difosfatasa (inhibe la gluconeogénesis, sección 8.2). El AMP es un inhibidor alostérico de la fructosa-1,6-difosfatasa. La PFK-2 es una enzima con doble función que se comporta como fosfatasa cuando se fosforila como respuesta a la hormona glucagon (se libera a la sangre en respuesta a la glucemia baja, véase más adelante), y actúa como cinasa cuando se desfosforila como respuesta a la hormona insulina (glucemia elevada). La fructosa-2,6-difosfato, producida por la modificación covalente de la PFK-2 inducida por medios hormonales, es un indicador de concentraciones elevadas de glucosa disponible y activa alostéricamente la PFK-1. La fructosa-1,6-difosfato que se acumula, activa la piruvato cinasa, proporcionando un mecanismo de control de alimentación positiva (es decir, la fructosa-1,6-difosfato es un activador alostérico). La regulación alostérica de la glucólisis se resume en el cuadro 8.1.
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REGULACIÓN HORMONAL La glucólisis también es regulada por las hormonas peptídicas glucagon e insulina. El glucagon, liberado por las células α del páncreas cuando la glucemia es baja, activa la función fosfatasa de la PFK-2, con lo que reduce la concentración de fructosa-2,6-difosfato en la célula. Como resultado, disminuyen la actividad de la PFK-1 y el flujo a través de la glucólisis. En el hígado, el glucagon también desactiva la piruvato cinasa. Los efectos del glucagon, inducidos por la unión a su receptor en las superficies de las células diana, son mediados por AMP cíclico (cAMP). El AMP cíclico (cAMP) se sintetiza a partir de ATP en una reacción catalizada por adenilato ciclasa, una proteína de la membrana plasmática. Una vez sintetizado, el cAMP se une a la proteína cinasa A (PKA) y la activa. La PKA inicia entonces una cascada de reacciones de fosforilación/desfosforilación que modifican las actividades de un conjunto diverso de enzimas y de factores de transcripción. Los factores de transcripción son proteínas que regulan o inician la síntesis de RNA al unirse a secuencias específicas de DNA llamadas elementos de respuesta.
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La insulina es una hormona peptídica que las células β del páncreas secretan cuando la glucemia se eleva. Sus efectos en la glucólisis incluyen activación de la función cinasa de PFK-2, lo que incrementa la concentración de fructosa-2,6-difosfato en la célula; esto a su vez aumenta el flujo glucolítico. En células que contienen transportadores de glucosa sensibles a la insulina (el músculo y el tejido adiposo pero no el hígado ni el encéfalo), esta última promueve la transposición de transportadores de glucosa a la superficie celular. Cuando la insulina se une a su receptor de superficie celular, la proteína receptora experimenta varias reacciones de autofosforilación, que desencadenan numerosas cascadas de señalización intracelular que implican la fosforilación y la desfosforilación de enzimas y de factores de transcripción diana. Muchos de los efectos de la insulina en la expresión génica son mediados por la SREBP1c, una proteína de unión al elemento regulador esterol. Como resultado de la activación de la SREBP1c, aumenta la síntesis de glucocinasa y de la cinasa de piruvato.
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AMPK: UN INTERRUPTOR MAESTRO METABÓLICO La proteína cinasa activada por AMP (AMPK) es una enzima con una función crucial para el metabolismo energético. Al principio se descubrió como un regulador del metabolismo de lípidos, ahora se sabe que la AMPK influye también en el metabolismo de la glucosa. Una vez activada la AMPK como resultado de aumento de la proporción AMP:ATP de la célula, la AMPK fosforila proteínas diana (enzimas y factores de transcripción). La AMPK desactiva vías anabólicas (p. ej., la síntesis de proteínas y la producción de lípidos) y activa vías catabólicas (p. ej., la glucólisis y la oxidación de ácidos grasos). Entre los efectos reguladores de la AMPK en la glucólisis se incluyen los siguientes. En músculo cardiaco y en los músculos esqueléticos, la AMPK promueve la glucólisis al facilitar el reclutamiento (inducido por estrés o ejercicio) de transportadores de glucosa en la membrana plasmática. En células cardiacas, la AMPK estimula la glucólisis al activar la PFK-2. La estructura y las propiedades funcionales de la AMPK se describen en el capítulo 12.
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Intolerancia a la glucosa 
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PREGUNTA 8.2
La insulina es una hormona que secreta el páncreas cuando aumenta la glucemia. Su función que se observa con mayor facilidad es la reducción de la concentración sanguínea de azúcar al valor normal. La unión de la insulina a la mayoría de las células del organismo estimula el transporte de glucosa a través de la membrana plasmática. La capacidad de una persona para responder a una comida con carbohidratos al reducir con rapidez la concentración sanguínea de glucosa se denomina tolerancia a la glucosa. Los animales con deficiencia de cromo tienen una menor tolerancia a la glucosa; es decir, no pueden retirar la glucosa de la sangre con suficiente velocidad. Se cree que el metal facilita la unión de la insulina a las células. ¿Es posible que el cromo actúe como un activador alostérico o como un cofactor?
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PREGUNTA 8.3
Louis Pasteur, el gran químico y microbiólogo francés del siglo xix, fue el primer científico en observar que las células que pueden oxidar la glucosa por completo y producir CO2 y H2O la utilizan con mayor velocidad en ausencia de O2 que en su presencia. El O2 parece inhibir el consumo de glucosa. Explique en términos generales el significado de este hallazgo, que se denomina en la actualidad efecto Pasteur.