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INTRODUCCIÓN

La hemoglobina es vital para el aporte normal de oxígeno a los tejidos; también está presente en los eritrocitos en concentraciones tan altas que pueden modificar su forma, capacidad de deformarse y su viscosidad. Las hemoglobinopatías son trastornos que afectan la estructura, la función o la producción de hemoglobina. Suelen ser hereditarias y su gravedad va desde constituir un dato anormal en una prueba de laboratorio en una persona asintomática, hasta causar muerte fetal intrauterina. Las distintas formas en que se presentan incluyen anemia hemolítica, eritrocitosis, cianosis o estigmas vasooclusivos.

PROPIEDADES DE LAS HEMOGLOBINAS HUMANAS

ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA

Durante la vida embrionaria, fetal y adulta se producen diferentes hemoglobinas (fig. 94-1). Cada una consta de un tetrámero de cadenas polipeptídicas de globina: un par de cadenas similares a α de 141 aminoácidos de longitud y un par de cadenas similares a β de 146 aminoácidos. La principal hemoglobina del adulto, HbA, tiene la estructura α2β2. La hemoglobina fetal HbF (α2γ2) predomina durante la mayor parte del embarazo, y la HbA22δ2) es una hemoglobina menor del adulto. No se considerarán las hemoglobinas embrionarias.

FIGURA 94-1

Genes de la globina. Los genes tipo α (α, ξ) están codificados en el cromosoma 16; los genes de tipo β (β, γ, δ, ε) están codificados en el cromosoma 11. Los genes ζ y ε codifican globinas embrionarias.

Cada cadena de globina envuelve entre sus pliegues un solo anillo hemo, que consiste en un anillo de protoporfirina IX que forma un complejo con un único átomo de hierro en estado ferroso (Fe2+). Cada fracción hemo puede unir una única molécula de oxígeno, de modo que cada molécula de hemoglobina transporta hasta cuatro moléculas de oxígeno.

Cada una tiene una estructura secundaria muy helicoidal. Sus estructuras terciarias globulares motivan que las superficies externas tengan abundantes aminoácidos polares (hidrófilos) que facilitan la solubilidad y que el interior esté revestido de grupos no polares, que forman una bolsa hidrófoba en la que se inserta el hemo. La estructura cuaternaria tetramérica de la hemoglobina contiene dos dímeros αβ. Múltiples interacciones estrechas (es decir, contactos α1β1) mantienen juntas las cadenas α y β. El tetrámero completo se conserva unido por interfases (es decir, contactos α1β2) entre la cadena similar a α de un dímero y la cadena distinta de α, del otro dímero.

El tetrámero de hemoglobina es muy soluble, pero las cadenas individuales de globina son insolubles. La globina no combinada se precipita y forma inclusiones que dañan a la célula y pueden desencadenar apoptosis. La síntesis normal de cadenas de globina está equilibrada, de forma tal ...

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