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FUERZAS QUE REGULAN LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
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La interacción de los diversos dominios es regulada por distintas fuerzas. Estas comprenden los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas, las interacciones electrostáticas y las fuerzas de van der Waals.
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Los polipéptidos contienen numerosos donantes y aceptores de protones tanto en su columna vertebral como en los grupos R de los aminoácidos. El ambiente en el que se encuentran las proteínas también contiene donantes y aceptores del puente de hidrógeno de la molécula de agua. Por tanto, existen puentes de hidrógeno no solo dentro y entre las cadenas de los polipéptidos, sino también con el medio acuoso circundante.
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Las proteínas están formadas por aminoácidos que constan de grupos R ya sea hidrófilos o hidrofóbicos. La naturaleza de la interacción de los distintos grupos R con el ambiente acuoso tiene una participación muy importante en la conformación de la proteína. El estado plegado de las proteínas globulares refleja el equilibrio entre las energías opuestas de los puentes de hidrógeno en los diversos grupos R hidrófilos y el rechazo del ambiente acuoso por los grupos R hidrofóbicos. La hidrofobicidad de ciertos grupos R de los aminoácidos tienden a alejarlos del exterior de las proteínas y hacia el interior. Esta fuerza impulsora limita las configuraciones disponibles en las que se puede plegar una proteína.
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Fuerzas electrostáticas
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Las fuerzas electrostáticas son principalmente de tres tipos: carga-carga, carga-dipolo y dipolo-dipolo. Las interacciones típicas carga-carga que favorecen el plegamiento de las proteínas son aquellas entre grupos R con carga opuesta como K o R y D o E. Un componente sustancial de la energía que participa en el plegamiento de las proteínas son las interacciones carga-dipolo. Esto se refiere ...