TY - CHAP M1 - Book, Section TI - Enzimas: cinética A1 - Kennelly, Peter J. A1 - Rodwell, Victor W. A2 - Rodwell, Victor W. A2 - Bender, David A. A2 - Botham, Kathleen M. A2 - Kennelly, Peter J. A2 - Weil, P. Anthony PY - 2016 T2 - Harper. Bioquímica ilustrada, 30e AB - OBJETIVOSDespués de estudiar este capítulo, usted debe ser capaz de:Describir el alcance y los propósitos generales del estudio de la cinética enzimática.Indicar si ΔG, el cambio general de energía libre para una reacción, depende del mecanismo de reacción.Indicar si ΔG es una función de las tasas de reacciones.Explicar la relación entre Keq, concentraciones de sustratos y productos en equilibrio, y la proporción de las constantes de tasa k1/k–1.Esbozar cómo la temperatura y la concentración de iones hidrógeno, enzima y sustrato afectan la tasa de una reacción catalizada por enzima.Utilizar la teoría de la colisión para explicar cómo la temperatura afecta la tasa de una reacción química.Definir las condiciones de tasa iniciales y explicar la ventaja que se obtiene por medir la velocidad de una reacción catalizada por enzima en estas condiciones.Describir la aplicación de formas lineales de la ecuación de Michaelis-Menten para estimar la Km y la Vmáx.Dar una razón por la cual se usa una forma lineal de la ecuación de Hill para evaluar cómo la unión a sustrato influye sobre la conducta cinética de ciertas enzimas multiméricas.Contrastar los efectos de una concentración creciente de sustrato sobre la cinética de inhibición competitiva y no competitiva simple.Describir cómo los sustratos se suman a, y los productos parten de, una enzima que sigue un mecanismo de “ping-pong”.Dar ejemplos de la utilidad de la cinética enzimática para averiguar el modo de acción de fármacos. SN - PB - McGraw-Hill Education CY - New York, NY Y2 - 2024/04/16 UR - accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?aid=1128658423 ER -