TY  - CHAP
M1  - Book, Section
TI  - Proteínas: mioglobina y hemoglobina
A1  - Kennelly, Peter J.
A1  - Rodwell, Victor W.
A2  - Rodwell, Victor W.
A2  - Bender, David A.
A2  - Botham, Kathleen M.
A2  - Kennelly, Peter J.
A2  - Weil, P. Anthony
PY  - 2022
T2  - Harper. Bioquímica ilustrada, 32e
AB  - OBJETIVOSDespués  de  estudiar  este  capítulo,  el  lector  debería:Describir  las  similitudes  y  diferencias  estructurales  más  importantes  entre  la  mioglobina  y  la  hemoglobina.Dibujar  las  curvas  de  unión  para  la  oxigenación  de  la  mioglobina  y  la  hemoglobina.Explicar  por  qué  la  curva  de  unión  sigmoidea  del  O2  de  la  hemoglobina  la  convierte  en  un  mejor  vehículo  para  transportar  oxígeno  que  la  curva  de  unión  hiperbólica  de  la  mioglobina.Detallar  cómo  la  presencia  de  la  histidina  distal  afecta  la  capacidad  de  la  hemoglobina  para  unirse  al  monóxido  de  carbono  (CO).Definir  P50  e  indicar  su  importancia  en  el  transporte  y  suministro  de  oxígeno.Describir  los  cambios  estructurales  y  conformacionales  de  la  hemoglobina  que  acompañan  su  oxigenación  y  posterior  desoxigenación.  ¿Qué  función  desempeña  la  histidina  proximal  en  esta  transición?Exponer  la  función  del  2,3-bisfosfoglicerato  (BPG)  en  la  unión  y  el  suministro  de  oxígeno.Explicar  cómo  el  efecto  Bohr,  a)  mejora  la  capacidad  de  los  eritrocitos  para  absorber  CO2  de  los  tejidos  periféricos  y,  b)  promueve  la  liberación  del  CO2  transportado  en  el  ambiente  rico  en  O2  de  los  pulmones.Especificar  las  consecuencias  estructurales  para  la  hemoglobina  S  (HbS)  de  la  reducción  de  la  PO2.Identificar  el  defecto  metabólico  que  se  produce  como  consecuencia  de  las  talasemias  α  y  β.  
SN  - 
PB  - McGraw Hill Education
CY  - New York, NY
Y2  - 2024/04/19
UR  - accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?aid=1199125131
ER  -