TY - CHAP M1 - Book, Section TI - Enzimas: cinética A1 - Rodwell, Victor W. A2 - Kennelly, Peter J. A2 - Botham, Kathleen M. A2 - McGuinness, Owen P. A2 - Rodwell, Victor W. A2 - Weil, P. Anthony PY - 2022 T2 - Harper. Bioquímica ilustrada, 32e AB - OBJETIVOSDespués de estudiar este capítulo, el lector debería:Describir el alcance y los objetivos del análisis cinético de enzimas.Indicar si ΔG, el cambio total en energía libre para una reacción, depende del mecanismo de la reacción.Identificar si ΔG es una función de las velocidades de las reacciones.Explicar la relación entre Keq, las concentraciones de sustratos y productos en equilibrio y la proporción de las constantes de velocidad k1/k−1.Resumir cómo la concentración de iones de hidrógeno, de enzima y de sustrato afecta la velocidad de una reacción catalizada por enzimas.Utilizar la teoría de las colisiones para explicar cómo la temperatura repercute en la velocidad de una reacción química.Definir las condiciones de velocidad inicial y explicar la ventaja que se obtiene al medir la velocidad de una reacción catalizada por enzimas en estas condiciones.Detallar la aplicación de formas lineales de la ecuación de Michaelis-Menten para estimar Km y Vmáx.Dar una razón por la cual se usa una forma lineal de la ecuación de Hill para evaluar cómo la unión al sustrato influye en el comportamiento cinético de ciertas enzimas multiméricas.Contrastar los efectos de una concentración creciente de sustrato sobre la cinética de la inhibición competitiva y no competitiva simple.Especificar cómo los sustratos se agregan y los productos salen de una enzima que sigue un mecanismo de ping-pong.Exponer la manera en que los sustratos se agregan y los productos salen de una enzima que sigue un mecanismo de equilibrio rápido.Proporcionar ejemplos de la utilidad de la cinética enzimática para determinar el modo de acción de los fármacos. SN - PB - McGraw Hill Education CY - New York, NY Y2 - 2024/10/07 UR - accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?aid=1209264528 ER -